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섬 아밀로이드 폴리펩타이드(IAPP; 아밀린으로도 알려짐)는 제2형 당뇨병에서 섬 아밀로이드 형성을 담당하며, IAPP 유도 독성은 제2형 당뇨병 말기 단계와 관련된 β 세포 덩어리의 손실에 기여하는 것으로 여겨집니다.섬 아밀로이드 형성은 또한 이식 후 이식 실패에서 역할을 할 수 있습니다.IAPP는 프로호르몬, pro-islet 아밀로이드 폴리펩티드(proIAPP)로 생산되며 췌장 β 세포의 분비 과립에서 처리됩니다.부분적으로 처리된 형태의 proIAPP는 아밀로이드 침전물에서 발견됩니다.가장 주목할 만한 것은 N-말단 pro-extension을 포함하지만 C-말단에서 적절하게 처리된 48-잔기 중간체, proIAPP(1-48)입니다.불완전한 처리는 세포외 매트릭스의 황산화 프로테오글리칸과의 상호작용을 촉진하여 섬 아밀로이드 형성에 역할을 할 수 있으며, 이는 차례로 아밀로이드 형성을 촉진합니다.우리는 acid fuchsin(3-(1-(4-amino-3-methyl-5-sulphonatophenyl)-1-(4-amino-3-sulphonatophenyl)methylene)cyclohexa-1,4-dienesulphonic acid), 간단한 술폰화 트리페닐 메틸 유도체는 proIAPP(1-48) 중간체에 의한 아밀로이드 형성의 강력한 억제제입니다.보다 복잡한 트리페닐 메탄 유도체 패스트 그린 FCF {에틸-[4-[[4-[에틸-[(3-설포페닐)메틸]아미노]페닐]-(4-하이드록시-2-설포페닐)메틸리덴]-1-사이클로헥사 -2,5-디닐리덴]-[(3-설포페닐)메틸]아자늄}은 또한 IAPP 및 proIAPP 처리 중간체에 의한 아밀로이드 형성을 억제합니다.두 화합물 모두 proIAPP 중간체와 모델 글리코사미노글리칸 헤파란 설페이트의 혼합물에 의한 아밀로이드 형성을 억제합니다.Acid fuchsin은 또한 성숙한 IAPP에 의한 글리코사미노글리칸 매개 아밀로이드 형성을 억제합니다.아밀로이드-β의 술폰화된 억제제인 ​​트라미프로세이트는 proIAPP(1-48)에 의한 아밀로이드 형성의 억제제가 아니기 때문에, 아밀로이드 형성을 억제하는 능력은 단순히 술폰화되는 화합물 때문이 아닙니다.